
ENLACE PEPTÍDICO

El enlace peptídico es la unión química covalente que estabiliza la estructura primaria de las proteínas. Se forma mediante una reacción de condensación o deshidratación nucleofílica entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
Imagina que los aminoácidos son personas en una fila de un concierto muy apretado y se agarran de los hombros tan fuerte que nadie puede girar. El enlace peptídico tiene "carácter de doble enlace", lo que significa que no deja que los aminoácidos roten libremente. Es el amigo posesivo de la química orgánica: "Te pegas a mí y no te mueves".

Desde la perspectiva de los orbitales moleculares, el enlace peptídico posee características estructurales críticas que condicionan el plegamiento proteico:
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Carácter Parcial de Doble Enlace: El par de electrones no compartido del átomo de nitrógeno experimenta de localización hacia el grupo carbonilo, generando un híbrido de resonancia entre los enlaces C-N y C=O.
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Rigidez y Planaridad: Debido a este carácter de doble enlace, no existe rotación libre alrededor del enlace peptídico C-N.
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Ángulos de Torsión (phi y psi): Aunque el enlace peptídico está bloqueado, la rotación libre ocurre únicamente en los enlaces simples adyacentes al carbono alfa: el enlace C-N (ángulo phi,) y el enlace C-C (ángulo psi,).


El chisme biológico: Para formar este enlace, los aminoácidos tienen que "llorar" una gota de agua. Cada vez que se unen para formar una cadena, se libera una molécula de agua. Las proteínas están hechas literalmente de uniones que requirieron un pequeño sacrificio líquido.

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